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A pH 6, la glycine est sous la forme du zwitterion, donc sans charge globale. Il ne sera donc entraîné ni vers l’anode, ni vers la cathode. L’acide glutamique est sous la forme dicarboxylate-ammonium, donc de charge globale négative. Il sera entraîné vers l’anode. L’arginine est sous la forme diammonium-dicarboxylate, donc de charge globale positive. Il sera entraîné vers la cathode. On peut aussi placer ces trois acides au même point, et visualiser leurs déplacements. Pour révéler correctement les aminoacides, on utilise ensuite un révélateur : la ninhydrine. La réaction qui conduit à un dérivé coloré (violet à jaune) est la suivante :
4. Les polypeptides
Les acides aminés sont dans la nature sous forme de polyamides, appelés polypeptides pour les structures courtes, et protéines pour les structures de masse molaire élevée : on les trouve sous la forme :
Ces composés sont des hormones, des enzymes. L’enchaînement de ces aminoacides se fait dans un ordre très précis : c’est la structure primaire des protéines dont dépend leur activité biologique. Voici par exemple la structure primaire de l’ocytocyne :
En réalité, les liaisons H de la molécule de protéine imposent une conformation particulière, appelée structure secondaire, qui est responsable de la spécificité de chaque enzyme. Sur ces protéines, il existe des sites qui ne permettront que de traiter une molécule particulière, et d’autres sites qui feront le traitement.
Ainsi la chymotrypsine, une enzyme pancréatique qui hydrolyse les fonctions amides de polypeptides quand celles-là sont proches d’un site aromatique. Voici une schématisation de son mode d’action :
Un proton est transféré de la sérine (qui acquiert une charge négative) à l’acide aspartique (qui passe de la forme carboxylate à la forme acide) via l’histidine ( qui sert généralement de transporteur de protons dans un enzyme).
Le polypeptide va être hydrolysé près du chaînon phénylalanine, le cycle aromatique, par interaction de Van der Waals, va se positionner sur un site de l’enzyme prévu à cet effet. L’ion alcoolate de la sérine va alors faire une addition élimination sur la fonction amide et libère l’amine.
4. Les polypeptides
Les acides aminés sont dans la nature sous forme de polyamides, appelés polypeptides pour les structures courtes, et protéines pour les structures de masse molaire élevée : on les trouve sous la forme :
Ces composés sont des hormones, des enzymes. L’enchaînement de ces aminoacides se fait dans un ordre très précis : c’est la structure primaire des protéines dont dépend leur activité biologique. Voici par exemple la structure primaire de l’ocytocyne :
En réalité, les liaisons H de la molécule de protéine imposent une conformation particulière, appelée structure secondaire, qui est responsable de la spécificité de chaque enzyme. Sur ces protéines, il existe des sites qui ne permettront que de traiter une molécule particulière, et d’autres sites qui feront le traitement.
Ainsi la chymotrypsine, une enzyme pancréatique qui hydrolyse les fonctions amides de polypeptides quand celles-là sont proches d’un site aromatique. Voici une schématisation de son mode d’action :
Un proton est transféré de la sérine (qui acquiert une charge négative) à l’acide aspartique (qui passe de la forme carboxylate à la forme acide) via l’histidine ( qui sert généralement de transporteur de protons dans un enzyme).
Le polypeptide va être hydrolysé près du chaînon phénylalanine, le cycle aromatique, par interaction de Van der Waals, va se positionner sur un site de l’enzyme prévu à cet effet. L’ion alcoolate de la sérine va alors faire une addition élimination sur la fonction amide et libère l’amine.
